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Title: Preferential Protection of Domains II and III of Bacillus thuringiensis Cry1Aa Toxin by Brush Border Membrane Vesicles
Other Titles: Protección preferencial de los dominios II y III de la toxina Cry1Aa de Bacillus thuringiensisen Vesículas de Membrana de Borde de Cepillo
Authors: Hussain, Syed-Rehan A.
Florez, Alvaro M.
Dean, Donald H.
Alzate, Oscar
Issue Date: Dec-2010
Series/Report no.: Revista Colombiana de Biotecnología;Volumen 12, Número 2, p. 14-26, 2010
Abstract: La superficie de la toxina Cry1Aa, en el asa 2 del dominio II contiene expuesta la leucina 371, la cual fue mo-dificada a lisina produciendo una mutante sensible a la tripsina, L371K. Esta mutante produce dos fragmen-tos de 37 y 26 kDa por acción de la tripsina que son separables por SDS-PAGE, pero que a la purificación por cromatografía líquida se mantienen como una sola molécula de 65 kDa. El fragmento grande contiene al dominio I y una parte del dominio II (aminoácidos 1 al 371). El polipéptido de 26 kDa contiene la parte res-tante del dominio II y dominio III (aminoácidos 372 al 609). Cuando la toxina mutante fue tratada con dosis altas de jugo intestinal de Manduca sexta, ambos fragmentos fueron degradados. Sin embargo, cuando fueron incubados en VMBC de M. sexta, el fragmento de 26 kDa fue protegido preferencialmente de las proteasas intestinales. Como se ha reportado, la toxina silvestre Cry1Aa también es protegida de la degradación de las proteasas cuando es incubada en VMBC de M. sexta. Sin embargo, cuando se adicionó VMBC de ratón a la mezcla de reacción, ni la toxina Cry1Aa ni la mutante L371K mostraron resistencia a las proteasas y fueron degradadas. Dado que la toxina completa de Cry1Aa y casi todo de los dominios II y III de L371K están protegidos de proteasas en presencia de VMBC del insecto, este estudio sugiere que la inserción de la toxina en la membrana involucra los tres dominios.
Description: 13 p.
URI: https://repositorio.udes.edu.co/handle/001/3728
ISSN: 1909-8758
0123-3475
Appears in Collections:DACA. Artículos.



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