Identificación de la Proteína Sumo en Trofozoítos de Entamoeba Histolytica y su Participación en la Eritrofagocitosis
Portada
Identificación_de_la_Proteína_Sumo_en_Trofozoítos_de_Entamoeba_Histolytica_y_su_Participación_en_la_Eritrofagocitosis.pdf
Citas bibliográficas
Código QR
LA Referencia Stats
Autores
Autor corporativo
Recolector de datos
Otros/Desconocido
Director audiovisual
Editor/Compilador
Editores
Tipo de Material
Fecha
Cita bibliográfica
Título de serie/ reporte/ volumen/ colección
Es Parte de
Resumen en español
Las modificaciones postraduccionales (MPT) poseen un papel importante implicado en una variedad de procesos celulares, especialmente en la regulación de proteínas. La SUMOilación pertenece a este tipo de MPT. Este mecanismo es altamente conservado en eucariontes, además es un proceso rápido y reversible. A pesar de su importancia, la SUMOilación no está totalmente detallada en el protozoario E. histolytica. El objetivo de este estudio fue Identificar la proteína SUMO en trofozoítos de E. histolytica, así como su participación en la eritrofagocitosis. El análisis in silico demostró la presencia de un solo gen que codifica a la proteína SUMO de la amiba, la cual, posee dos dominios necesarios para la SUMOilación y en su secuencia aminoacídica un motivo consenso ψKXE que le permitiría formar cadenas estables de SUMO, interesantemente, estas cadenas pueden interaccionar con una clase de ubiquitina ligasa E3 dirigida a SUMO (STUbl) para ser reconocida por ubiquitina, y así llevar la proteína diana poliSUMOilada a degradación proteosomal. Además, se compararon las estructuras terciarias de SUMO de E. histolytica con las de sus ortólogos en H. sapiens la isoforma 1 y 2, G. lamblia y S. cerevisiae. Por otro lado, se generaron anticuerpos específicos contra la proteína EhSUMO; se encontró por medio de ensayos de Western blot (WB) de extractos totales de proteínas de amibas la presencia de una serie de proteínas SUMOiladas en un rango entre 25 a >100 kDa, y SUMO de forma libre 17 kDa. Los resultados de WB, evidencian cambios en proteínas SUMOiladas durante la eritrofagocitosis en amiba, demostrando su participación en la fagocitosis. Los resultados implican que la conjugación de SUMO tiene una función esencial en varios procesos biológicos en E. histolytica. Sin embargo, es necesario realizar más experimentos.
Resumen en ingles
Posttranslational modifications (PTM) have an important role involved in a variety of cellular processes, especially in the regulation of proteins. SUMOilación belongs to this type of PTM. This mechanism is highly conserved in eukaryotes, it is also a fast and reversible process. Despite its importance, SUMOylation is not fully detailed in the protozoan E. histolytica. The objective of this study was to identify the SUMO protein in trophozoites of E. histolytica, as well as its participation in erythrophagocytosis. In silico analysis demonstrated the presence of a single gene that encodes the SUMO protein of the amiba, which has two domains necessary for SUMOylation and in its amino acid sequence a consensus motif ψKXE that would allow it to form stable chains of SUMO, interestingly, these chains can interact with a class of ubiquitin ligase E3 directed to SUMO (STUbl) to be recognized by ubiquitin and thus bring the target protein polySUMOylated to proteosomal degradation. In addition, the tertiary structures of SUMO of E. histolytica were compared with those of their orthologs in H. sapiens isoform 1 and 2, G. lamblia and S. cerevisiae. On the other hand, specific antibodies were generated against the EhSUMO protein; The presence of a series of SUMOylated proteins in a range between 25 to> 100 kDa, and SUMO of free form 17 kDa was found by means of Western blot (WB) assays of total protein extracts of amoebas. The results of WB, evidence changes in SUMOylated proteins during erythrophagocytosis in amoeba, demonstrating its participation in phagocytosis. The results imply that the SUMO conjugation has an essential function in several biological processes in E. histolytica. However, it is necessary to perform more experiments.