Examinando por Autor "Restrepo-Pineda, Eliana Durley"

Mostrando 1 - 2 de 2
  • Publicación
    Acceso abierto
    Mecanismos de acción de péptidos antibacterianos Ib-M contra Escherichia coli. Un estudio estructural y proteómico. Resultados preliminares
    (2021-04-05) Farfán-García, Ana Elvira; Restrepo-Pineda, Eliana Durley; Flórez-Castillo, Johanna Marcela; CliniUdes
    Los péptidos antimicrobianos (AMPs) son una buena opción terapéutica contra bacterias multidrogoresistentes. Sin embargo, el uso terapéutico de los AMPs se ha obstaculizado, debido a su inestabilidad en ambientes específicos, propensión al clivaje por proteasas o en algunos casos citotoxicidad. Los AMPs exhiben pequeño tamaño, carga neta positiva y anfipaticidad, necesarios para adquirir estructura secundaria, en superficies hidrofóbicas e hidrofílicas, lo que facilita la interacción electrostática con las membranas bacterianas. Los péptidos Ib-M1, Ib-M2 e Ib-M6, que se usarán en este estudio, son análogos sintéticos del péptido Ib-AMP4, nativo de la planta Impatiens balsamina, que fueron obtenidos después de modificar su carga neta e hidrofobicidad mediante la inserción de arginina y triptófano. Estudios de la actividad biológica de Ib-M contra E. coli O157:H7, mostraron actividad inhibitoria menor a 10 µM, sin evidencia de citotoxicidad en células Vero, por lo que se consideran agentes antibacterianos promisorios.
  • Publicación
    Acceso abierto
    Mecanismos de acción de péptidos antimicrobianos ib-m contra escherichia coli. un estudio estructural y proteómico
    (2021-04-29) Farfán-García, Ana Elvira; Restrepo-Pineda, Eliana Durley; Flórez-Castillo, Johanna Marcela; Cliniudes
    os péptidos antimicrobianos (AMPs) son una buena opción terapéutica contra bacterias multidrogoresistentes. Sin embargo, el uso terapéutico de los AMPs se ha obstaculizado, debido a su inestabilidad en ambientes específicos, propensión al clivaje por proteasas o en algunos casos citotoxicidad. Los AMPs exhiben pequeño tamaño, carga neta positiva y anfipaticidad, necesarios para adquirir estructura secundaria, en superficies hidrofóbicas e hidrofílicas, lo que facilita la interacción electrostática con las membranas bacterianas. Los péptidos Ib-M1, Ib-M2 e Ib-M6, que se usarán en este estudio, son análogos sintéticos del péptido Ib-AMP4, nativo de la planta Impatiens balsamina, que fueron obtenidos después de modificar su carga neta e hidrofobicidad mediante la inserción de arginina y triptófano. Estudios de la actividad biológica de Ib-M contra E. coli O157:H7, mostraron actividad inhibitoria menor a 10 µM, sin evidencia de citotoxicidad en células Vero, por lo que se consideran agentes antibacterianos promisorios.