Examinando por Autor "Moreno Amézquita, July A."

Mostrando 1 - 3 de 3
  • Publicación
    Acceso abierto
    Evaluación in vitro de la actividad antimicrobiana de un péptido sintético en patotipos y comensales de Escherichia coli
    (Bucaramanga : Universidad de Santander, 2018, 2018-12-13) Méndez Jaimes, Karen D.; Mendoza Espinel, Stephany Y.; Moreno Amézquita, July A.; Gómez Rangel, Sergio-Yebrail; Farfán García, Ana Elvira
    En los últimos años las bacterias han ido desarrollando diversos mecanismos de resistencia frente a los antibióticos, lo que ha generado un gran problema de salud pública. Los péptidos antimicrobianos (PAM) han surgido como una estrategia prometedora en la generación de nuevos agentes antimicrobianos debido a sus múltiples mecanismos de acción, los cuales incluyen interacciones con la membrana celular, inhibición de la síntesis proteica y de ácidos nucleicos, funciones inmunomoduladoras y quimiotácticas, amplio espectro de actividad y la baja probabilidad en el desarrollo de resistencia. En este trabajo se evaluó la actividad antimicrobiana del péptido sintético Ib derivado de la planta Impatiens balsamina en cepas comensales y patotipos de Escherichia coli. El potencial inhibitorio se llevó a cabo mediante la determinación de la Concentración Mínima Inhibitoria (CMI) y la Concentración Bactericida Mínima (CBM). El péptido demostró tener un buen potencial inhibitorio al presentar concentraciones de CMI entre 0,7 y 12,5 μM. Particularmente, la actividad es diferente en cada cepa, y no se asocia directamente al patotipo. Dentro del estudio se incluyeron cepas comensales, las cuales presentaron valores de CMI más bajos que los patotipos, esto se puede relacionar con la deficiencia de mecanismos de patogenicidad en estas cepas. Adicionalmente los péptidos demostraron tener actividad bactericida en la mayoría de cepas, mediante la determinación de la CBM. Estos datos contribuyen al aporte que tienen estas sustancias como potencial para contrarrestar la farmacorresistencia.
  • Publicación
    Acceso abierto
    Ib-M6 Antimicrobial Peptide
    (Basilea : MDPI, 2020, 2020-02-12) Flórez Castillo, Johanna-Marcela; Rondón Villarreal, Paola; Ropero Vega, José Luis; Mendoza Espinel, Stephany Y.; Moreno Amézquita, July A.; Méndez Jaimes, Karen D.; Farfán García, Ana Elvira; Gómez Rangel, Sergio-Yebrail; Gómez-Duarte, Oscar G.; Universidad de Santander
    El péptido Ib-M6 tiene actividad antibacteriana contra la cepa K-12 de Escherichia coli no patógena . La primera parte de este estudio determina la actividad antibacteriana de Ib-M6 contra catorce cepas patógenas de E. coli O157: H7. El ensayo de susceptibilidad mostró que Ib-M6 tenía valores de Concentración Inhibitoria Mínima (MIC) más bajos que la estreptomicina, usada como antibiótico de referencia. Además, para predecir la posible interacción entre Ib-M6 y los componentes de la membrana externa de E. coli, utilizamos simulaciones de acoplamiento molecular donde la proteína FhuA y su complejo con Lipopolisacárido (LPS-FhuA) se utilizaron como objetivos del péptido. Los complejos FhuA / Ib-M6 tenían valores de energía entre -39,5 y -40,5 unidades de energía Rosetta (REU) y solo un enlace de hidrógeno. En contraste, los complejos entre LPS-FhuA e Ib-M6 mostraron valores de energía entre -25,6 y -40,6 REU, y la presencia de cinco posibles enlaces de hidrógeno. Por tanto, la actividad antimicrobiana del péptido Ib-M6 mostrada en los ensayos experimentales podría deberse a su interacción con la membrana externa de E. coli .
  • Publicación
    Acceso abierto
    Ib-M6 antimicrobial peptide: Antibacterial activity against clinical isolates of Escherichia coli and molecular docking
    (2020-03-12) Flórez Castillo, Johanna-Marcela; Rondón Villarreal, Paola; Ropero Vega, José Luis; Mendoza Espinel, Stephany Y.; Moreno Amézquita, July A.; Méndez Jaimes, Karen D.; Farfán García, Ana Elvira; Gómez Rangel, Sergio-Yebrail; Gómez Duarte, Oscar Gilberto; CLINIUDES; CIBAS
    The Ib-M6 peptide has antibacterial activity against non-pathogenic Escherichia coli K-12 strain. The first part of this study determines the antibacterial activity of Ib-M6 against fourteen pathogenic strains of E. coli O157:H7. Susceptibility assay showed that Ib-M6 had values of Minimum Inhibitory Concentration (MIC) lower than streptomycin, used as a reference antibiotic. Moreover, to predict the possible interaction between Ib-M6 and outer membrane components of E. coli, we used molecular docking simulations where FhuA protein and its complex with Lipopolysaccharide (LPS–FhuA) were used as targets of the peptide. FhuA/Ib-M6 complexes had energy values between −39.5 and −40.5 Rosetta Energy Units (REU) and only one hydrogen bond. In contrast, complexes between LPS–FhuA and Ib-M6 displayed energy values between −25.6 and −40.6 REU, and the presence of five possible hydrogen bonds. Hence, the antimicrobial activity of Ib-M6 peptide shown in the experimental assays could be caused by its interaction with the outer membrane of E. coli. View Full-Text