Ib-M6 Antimicrobial Peptide
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Resumen en español
El péptido Ib-M6 tiene actividad antibacteriana contra la cepa K-12 de Escherichia coli no patógena . La primera parte de este estudio determina la actividad antibacteriana de Ib-M6 contra catorce cepas patógenas de E. coli O157: H7. El ensayo de susceptibilidad mostró que Ib-M6 tenía valores de Concentración Inhibitoria Mínima (MIC) más bajos que la estreptomicina, usada como antibiótico de referencia. Además, para predecir la posible interacción entre Ib-M6 y los componentes de la membrana externa de E. coli, utilizamos simulaciones de acoplamiento molecular donde la proteína FhuA y su complejo con Lipopolisacárido (LPS-FhuA) se utilizaron como objetivos del péptido. Los complejos FhuA / Ib-M6 tenían valores de energía entre -39,5 y -40,5 unidades de energía Rosetta (REU) y solo un enlace de hidrógeno. En contraste, los complejos entre LPS-FhuA e Ib-M6 mostraron valores de energía entre -25,6 y -40,6 REU, y la presencia de cinco posibles enlaces de hidrógeno. Por tanto, la actividad antimicrobiana del péptido Ib-M6 mostrada en los ensayos experimentales podría deberse a su interacción con la membrana externa de E. coli .
Resumen en ingles
The Ib-M6 peptide has antibacterial activity against non-pathogenic Escherichia coli K-12 strain. The first part of this study determines the antibacterial activity of Ib-M6 against fourteen pathogenic strains of E. coli O157:H7. Susceptibility assay showed that Ib-M6 had values of Minimum Inhibitory Concentration (MIC) lower than streptomycin, used as a reference antibiotic. Moreover, to predict the possible interaction between Ib-M6 and outer membrane components of E. coli, we used molecular docking simulations where FhuA protein and its complex with Lipopolysaccharide (LPS–FhuA) were used as targets of the peptide. FhuA/Ib-M6 complexes had energy values between 39.5 and 40.5 Rosetta Energy Units (REU) and only one hydrogen bond. In contrast, complexes between LPS–FhuA and Ib-M6 displayed energy values between 25.6 and 40.6 REU, and the presence of five possible hydrogen bonds. Hence, the antimicrobial activity of Ib-M6 peptide shown in the experimental assays could be caused by its interaction with the outer membrane of E. coli.