Examinando por Materia "Péptidos antimicrobianos"

Mostrando 1 - 3 de 3
  • Publicación
    Acceso abierto
    Cambios en el perfil proteico de E. coli O157:H7 frente al tratamiento con Ib-M1 e IONP@Ib-M1
    (Universidad Nacional de Colombia, 2021-03-25) Ramirez-Forero, Gloria Smith; Valdivieso-Quintero, Wilfredo; Ropero-Vega, José Luis; Zafra, German; Florez-Castillo, Johanna Marcela; Cibas
    Escherichia coli O157:H7 es una bacteria patógena responsable de enfermedades transmitidas por alimentos y reconocida por su capacidad de resistencia a diversos antibióticos; razón por la cual, se generan complicaciones en el tratamiento de infecciones producidas por esta bacteria. El péptido Ib-M1 libre e inmovilizado en nanopartículas magnéticas de óxido de hierro (IONP@Ib-M1) ha surgido como una nueva alternativa antimicrobiana contra E. coli O157:H7 y aislados clínicos de esta bacteria. El mecanismo de acción de Ib-M1 e IONP@Ib-M1 contra E. coli O157:H7 aún es desconocido; por lo tanto, el objetivo de esta investigación fue la identificación del cambio en el perfil de proteínas de E. coli O157:H7 luego del tratamiento con Ib-M1 e IONP@Ib-M1 como primer paso para determinar su mecanismo de acción. Para esto, se llevó a cabo la obtención de proteínas, posteriormente se llevó a cabo una electroforesis bidimensional para finalmente realizar la determinación de la variabilidad de los perfiles proteicos. Una vez obtenidos los perfiles proteicos se llevó a cabo un análisis de varianza (ANOVA). Los resultados muestran la identificación de proteínas expresadas diferencialmente y las cuales se encuentra involucradas en procesos de quimiotaxis, síntesis y mantenimiento de proteínas, procesos redox, crecimiento celular, transporte de aminoácidos e inhibición de traducción.
  • Publicación
    Acceso abierto
    Evaluación in vitro de la actividad antimicrobiana de un péptido sintético en patotipos y comensales de Escherichia coli
    (Bucaramanga : Universidad de Santander, 2018, 2018-12-13) Méndez Jaimes, Karen D.; Mendoza Espinel, Stephany Y.; Moreno Amézquita, July A.; Gómez Rangel, Sergio-Yebrail; Farfán García, Ana Elvira
    En los últimos años las bacterias han ido desarrollando diversos mecanismos de resistencia frente a los antibióticos, lo que ha generado un gran problema de salud pública. Los péptidos antimicrobianos (PAM) han surgido como una estrategia prometedora en la generación de nuevos agentes antimicrobianos debido a sus múltiples mecanismos de acción, los cuales incluyen interacciones con la membrana celular, inhibición de la síntesis proteica y de ácidos nucleicos, funciones inmunomoduladoras y quimiotácticas, amplio espectro de actividad y la baja probabilidad en el desarrollo de resistencia. En este trabajo se evaluó la actividad antimicrobiana del péptido sintético Ib derivado de la planta Impatiens balsamina en cepas comensales y patotipos de Escherichia coli. El potencial inhibitorio se llevó a cabo mediante la determinación de la Concentración Mínima Inhibitoria (CMI) y la Concentración Bactericida Mínima (CBM). El péptido demostró tener un buen potencial inhibitorio al presentar concentraciones de CMI entre 0,7 y 12,5 μM. Particularmente, la actividad es diferente en cada cepa, y no se asocia directamente al patotipo. Dentro del estudio se incluyeron cepas comensales, las cuales presentaron valores de CMI más bajos que los patotipos, esto se puede relacionar con la deficiencia de mecanismos de patogenicidad en estas cepas. Adicionalmente los péptidos demostraron tener actividad bactericida en la mayoría de cepas, mediante la determinación de la CBM. Estos datos contribuyen al aporte que tienen estas sustancias como potencial para contrarrestar la farmacorresistencia.
  • Publicación
    Acceso abierto
    Ib-M6 Antimicrobial Peptide
    (Basilea : MDPI, 2020, 2020-02-12) Flórez Castillo, Johanna-Marcela; Rondón Villarreal, Paola; Ropero Vega, José Luis; Mendoza Espinel, Stephany Y.; Moreno Amézquita, July A.; Méndez Jaimes, Karen D.; Farfán García, Ana Elvira; Gómez Rangel, Sergio-Yebrail; Gómez-Duarte, Oscar G.; Universidad de Santander
    El péptido Ib-M6 tiene actividad antibacteriana contra la cepa K-12 de Escherichia coli no patógena . La primera parte de este estudio determina la actividad antibacteriana de Ib-M6 contra catorce cepas patógenas de E. coli O157: H7. El ensayo de susceptibilidad mostró que Ib-M6 tenía valores de Concentración Inhibitoria Mínima (MIC) más bajos que la estreptomicina, usada como antibiótico de referencia. Además, para predecir la posible interacción entre Ib-M6 y los componentes de la membrana externa de E. coli, utilizamos simulaciones de acoplamiento molecular donde la proteína FhuA y su complejo con Lipopolisacárido (LPS-FhuA) se utilizaron como objetivos del péptido. Los complejos FhuA / Ib-M6 tenían valores de energía entre -39,5 y -40,5 unidades de energía Rosetta (REU) y solo un enlace de hidrógeno. En contraste, los complejos entre LPS-FhuA e Ib-M6 mostraron valores de energía entre -25,6 y -40,6 REU, y la presencia de cinco posibles enlaces de hidrógeno. Por tanto, la actividad antimicrobiana del péptido Ib-M6 mostrada en los ensayos experimentales podría deberse a su interacción con la membrana externa de E. coli .